Peroxidasa de rábano picante (HRP)

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[Fuente] Armoracia rusticana
[Apariencia] Polvo marrón rojizo
[Actividad enzimática] 100000 u/g

[Aplicaciones]
1. RZ > 3, Actividad > 250 U/mg: Se utiliza principalmente en inmunología; es una peroxidasa de alta pureza. Se purifica mediante técnicas cromatográficas especializadas para eliminar la isoenzima B, que puede interferir con las reacciones inmunológicas.
2. RZ > 2, Actividad > 180 U/mg: Se utiliza principalmente en química clínica, así como en investigación inmunológica.
3. RZ > 1, Actividad > 100 U/mg: Se utiliza principalmente en tiras reactivas para glucosa y tiras reactivas para análisis de orina.
4. RZ > 0.6, Actividad > 60 U/mg: Se utiliza principalmente en tiras reactivas para análisis de orina.

Acerca de la peroxidasa de rábano picante (HRP)
La peroxidasa de rábano picante (HRP) es una enzima redox extraída de las raíces de Armoracia rusticana y pertenece a la familia de las peroxidasas. Su función consiste en catalizar la descomposición del peróxido de hidrógeno (H₂O₂) para generar especies reactivas de oxígeno, oxidando así sustratos específicos (como agentes cromogénicos o sustancias luminiscentes); por consiguiente, se utiliza ampliamente en ensayos bioquímicos, inmunoensayos y experimentos de biología molecular.
La peroxidasa de rábano picante es una enzima de uso común en reactivos de diagnóstico clínico. Este producto no solo se emplea ampliamente en diversos ensayos de detección bioquímica, sino que también se incorpora con frecuencia en kits de inmunoensayo, como los kits ELISA.
La peroxidasa de rábano picante (HRP) es muy apreciada debido a su estabilidad inherente, la abundancia de fuentes naturales y su peso molecular relativamente bajo, lo que facilita la extracción de enzimas purificadas y altamente activas a bajo costo. Además, presenta una excelente estabilidad térmica y una alta especificidad de sustrato; al conjugarse con antígenos o anticuerpos, la pérdida de actividad enzimática es mínima. Los anticuerpos marcados con la enzima resultante conservan tanto sus sitios de unión funcionales como su capacidad catalítica; además, los anticuerpos marcados con HRP pueden mantener su actividad completa durante un período de almacenamiento de 1 a 2 años. Por consiguiente, la HRP es actualmente la enzima más utilizada y empleada en aplicaciones de marcaje.
La peroxidasa de rábano picante (HRP) se utiliza ampliamente en el campo de la quimioluminiscencia, principalmente debido a su capacidad para catalizar sustratos quimioluminiscentes y generar señales luminosas intensas. La HRP cataliza la oxidación de sustratos, como ABTS y TMB, transformándolos en compuestos oxidados que emiten fuertes señales luminosas en el espectro visible. Esta característica le confiere a la HRP ventajas significativas en campos como los inmunoensayos quimioluminiscentes, la bioimagen y la detección de ADN.
En los inmunoensayos quimioluminiscentes, la peroxidasa de rábano picante (HRP) se conjuga típicamente con antígenos o anticuerpos para formar un complejo marcado. Una vez que este complejo se une al antígeno o anticuerpo diana en estudio, la adición de sustratos y agentes oxidantes adecuados activa la HRP para catalizar la luminiscencia del sustrato, lo que permite la detección y el análisis cuantitativo de la molécula diana. Esta metodología ofrece numerosas ventajas, como alta sensibilidad, alta especificidad y simplicidad operativa, y se aplica ampliamente en el diagnóstico clínico, el monitoreo ambiental y la seguridad alimentaria.
En el campo de la bioimagen, la peroxidasa de rábano picante se puede utilizar para marcar biomoléculas específicas, como proteínas, anticuerpos o ácidos nucleicos. Mediante técnicas de quimioluminiscencia, estas moléculas marcadas se pueden visualizar, revelando así su distribución y funciones dentro de los sistemas biológicos. Este método presenta amplias perspectivas de aplicación en campos como la biología celular, la biología molecular y la histología.
Además de servir como enzima de marcaje, la peroxidasa de rábano picante puede utilizarse en inmunoensayos y quimioluminiscencia, la inactivación proteolítica de nucleasas, el aislamiento de glicanos unidos a N, la validación del rendimiento de sensores portátiles de estrés oxidativo, el tratamiento de aguas residuales y los aditivos alimentarios, entre otras aplicaciones.